Sisu
- TL; DR (liiga pikk; ei lugenud)
- Molekulaarne liikumine ja temperatuuri roll
- Külmutamise mõju ensüümi aktiivsusele
- Ensüümi struktuur
- Keetmine ja denatureerimine
Ensüümid on kogu elu jaoks kriitilised, sest need katalüüsivad keemilisi reaktsioone, mis toimuksid muidu elu toetamiseks liiga aeglaselt. Oluline on see, et ensüümide kiirus, mis suudab katalüüsida nende sihtreaktsioone, ja ensüümide võime säilitada oma struktuuri sõltuvad suuresti temperatuurist. Selle tagajärjel võib külmumisel ja keetmisel olla ensüümide aktiivsusele oluline mõju.
TL; DR (liiga pikk; ei lugenud)
Keetmine lagundab ensüüme, nii et need enam ei toimi. Külmumise all takistab kristallumine ensüümide toimimist.
Molekulaarne liikumine ja temperatuuri roll
Et mõista, kuidas külmutamine mõjutab ensüümi aktiivsust, on kõigepealt vaja mõista temperatuuri mõju molekulidele, mis on ensüümi katalüüsi substraadid. Rakkudes on substraadimolekulid substraatmolekulide ja üksikute veemolekulide kokkupõrgete tagajärjel pidevas juhuslikus liikumises, mida nimetatakse Brownian liikumiseks. Temperatuuri tõustes suureneb ka selle juhusliku molekulaarse liikumise kiirus, kuna kõrgematel temperatuuridel on molekulidel rohkem vibratsioonienergiat. Kiirem liikumine suurendab juhuslike kokkupõrgete sagedust molekulide ja ensüümide vahel, mis on oluline ensüümi aktiivsuse jaoks, kuna ensüümid sõltuvad enne nende toimumist nende substraadi molekulidest.
Külmutamise mõju ensüümi aktiivsusele
Väga külmadel temperatuuridel domineerib vastupidine efekt - molekulid liiguvad aeglasemalt, vähendades ensüümi-substraadi kokkupõrgete sagedust ja vähendades seetõttu ensüümi aktiivsust. Külmumise hetkel väheneb molekulaarne liikumine järsult, kuna toimub tahke aine moodustumine ja molekulid lukustuvad jäikadeks kristallilisteks moodustisteks. Nendes tahketes kristallides on molekulidel palju vähem liikumisvabadust, kui samadel molekulidel vedelas olekus. Selle tagajärjel on ensüümi-substraadi kokkupõrked pärast külmumist eriti haruldased ja ensüümi aktiivsus on külmutamisel peaaegu null.
Ensüümi struktuur
Ehkki temperatuuri tõus põhjustab ensüümide aktiivsuse kõrgemat taset, on olemas ülemine temperatuuripiir, mille juures ensüümid võivad jätkata toimimist. Et mõista, miks see nii on, tuleb arvestada ensüümide struktuuri ja funktsioneerimisega. Ensüümid on valgud, mis koosnevad üksikutest aminohapetest, mida hoiavad kolmemõõtmelises struktuuris aminohapete vahelised keemilised sidemed. See kolmemõõtmeline struktuur on ensüümi aktiivsuse jaoks kriitilise tähtsusega, kuna ensüümid on üles ehitatud nii, et need moodustaksid oma substraatide ümber füüsilise "sobivuse".
Keetmine ja denatureerimine
Keemistemperatuuril hakkavad ensüümide struktuuri koos hoidvad keemilised sidemed lagunema. Sellest tulenev kolmemõõtmelise struktuuri kadumine põhjustab ensüümide mittevastavust enam sihtmärk-substraadi molekulidele ja ensüümid lakkavad täielikult töötamast. See denaturatsioonina tuntud struktuuri kadu on pöördumatu - kui ensüüme kuumutatakse nii palju, et neid koos hoidvad keemilised sidemed lagunevad, ei teki need temperatuuri langedes iseeneslikult. Erinevalt külmutamisest ei mõjuta see ensüümi struktuuri - kui temperatuur pärast külmutamist tõstetakse, taastub ensüümi aktiivsus.