Sisu
- Mis on ensüümid täpselt?
- Kuidas ensüümid toimivad?
- Lukustuse ja võtme mudel
- Mis mõjutab ensüümi funktsiooni?
- Mis on koensüümid ja kofaktorid?
Ilma teie teadliku mõtlemiseta toimuvad teie triljonites rakkudes kogu aeg tohutul hulgal keemilisi reaktsioone, mis hoiavad teid elus ja tasakaalus. Ehkki need reaktsioonid võivad piisava aja jooksul toimuda iseseisvalt, ei oleks see inimkeha vajaduste rahuldamiseks piisavalt kiire.
Selle tulemusel aitavad peaaegu kõiki biokeemilisi reaktsioone spetsialiseerunud valgud, mida nimetatakse ensüümid, mis on bioloogilised katalüsaatorid mis võib reageerida üle miljoni korra kiiremini.
Ensüümide kohandamine on väga kõrge; Enamik sadadest tuntud ensüümidest suudab katalüüsida ainult ühte reaktsiooni ja enamikku reaktsioone saab katalüüsida ainult ühe konkreetse ensüümi abil.
Mis on ensüümid täpselt?
kuigi nukleiinhape molekuli RNA (ribonukleiinhape) võib mõnikord toimida mitteensüümkatalüsaatorina, tõelised ensüümid on valgud, mis tähendab, et need koosnevad pikkadest ahelatest aminohapped mis on volditud kindlasse kuju. Looduses on 20 aminohapet, mida kõik teie organism vajab teatud koguses.
Teie keha suudab neist teha umbes pooled, ülejäänud aga tuleb dieedis sisse võtta. Kutsutakse neid, mida peate sööma asendamatud aminohapped.
Kõigil aminohapetel on keskne süsinikuaatom ühendatud karboksüülhappe (-COOH) rühmaga, amino (-NH2) rühma ja külgahelat, mida keemilistes diagrammides tähistatakse tavaliselt -R-ga.
Kõrvalahel määrab aminohappe ainulaadse käitumise. Valgu aminohapete järjekorda nimetatakse omaks esmane struktuur. Aminohapete jada nimetatakse a-ks polüpeptiid; tavaliselt kui molekuli selliseks nimetatakse, ei ole see täielik, funktsionaalne valk, vaid tükk ühte.
Aminohapete ahelad võivad paikneda spiraal- või lehekujulistena; seda nimetatakse valkudeks teisene struktuur. Seda, kuidas molekul jaotub lõpuks kolmemõõtmeliselt, suuresti tänu molekuli eri osade aminohapete vahelisele elektrilisele vastasmõjule, nimetatakse kolmanda astme struktuur.
Nagu paljude looduslike asjade puhul, sobib ka vorm funktsiooniks; see tähendab, et ensüümi kuju määrab selle täpse käitumise, sealhulgas selle, kui tugevalt ta konkreetset "otsib" substraat (see tähendab molekuli, millel ensüüm toimib).
Kuidas ensüümid toimivad?
Kuidas ensüümid katalüütilist aktiivsust teostavad? Selle küsimuse võib jagada kaheks seotud uurimiseks.
Üks: kuidas ensüümid kiirendavad reaktsioone aatomite põhilises liikumises? Ja kaks: millised ensüümide struktuuri eripärad võimaldavad sellel juhtuda?
Ensüüm kiirendab reaktsiooni kiirust, siludes reaktsiooni alguse ja lõpu vahelist rada. Selliste reaktsioonide korral on tooted (molekulid, mis jäävad pärast reaktsiooni lõppu) on väiksema koguenergiaga kui reagendid (molekulid, mis muutuvad reaktsiooni käigus produktideks).
Reaktsiooni veeremiseks peavad tooted siiski ületama energia "kühmu", mida nimetatakse aktiveerimise energia (Ea).
Kujutage ette, et asute jalgrattal, mis asub majast poole miili kaugusel - punktist, mis asub teie sõiduteest 100 vertikaalse jala kohal. Kui tee ronib esmalt 50 jalga enne, kui kiiresti sõiduteele jõudmiseks 150 jalga alla kukub, peate ilmselgelt natuke aega pedaalima, et saaksite kallastega alustama hakata. Kuid kui maanteelõik koosneb lihtsalt ühtlasest õrnast poole miili pikkusest allakäigust, saate kogu tee rannikul liikuda.
Tegelikult muudab ensüüm esimese stsenaariumi teiseks; kõrguste erinevus on endiselt 100 jalga, kuid üldine paigutus pole sama.
Lukustuse ja võtme mudel
Molekulaarse koostöö tasemel kirjeldatakse ensüümi ja substraadi kompleksi sageli "lukustuse ja võtme" suhtena: ensüümi molekuli see osa, mis seondub substraadiga ja mida nimetatakse aktiivne sait, on kujundatud nii, et see sobib peaaegu ideaalselt substraadi molekuliga.
Nii nagu võtme libistamine lukku ja selle keeramine põhjustab luku muutusi (näiteks surnud poldi liikumine), saavutab katalüsaator ensümaatilise aktiivsuse, põhjustades substraadi molekuli kuju muutmise.
Need muutused võivad põhjustada substraadis keemiliste sidemete nõrgenemist mehaaniliste moonutuste kaudu, andes molekulile lihtsalt piisava "tõuke" või "keerdumise", et liikuda lõpptoote kuju poole.
Sageli eksisteerib toode, mis tuleb ülemineku seisund vahepeal, mis näeb mõnevõrra välja nagu reagent ja mõnevõrra nagu toode.
Sellega seotud mudel on põhjustatud sobivus kontseptsioon. Selle stsenaariumi korral ei muuda ensüüm ja substraat esialgu ideaalset lukustusvõimalust, kuid juba nende kokkupuute tõsiasi põhjustab substraadi kuju muutusi, mis optimeerib ensüümi ja substraadi vastasmõju.
Substraadi muutus muudab selle lähedasemaks siirdeoleku molekuliks, mis reaktsiooni edasiliikumisel muudetakse lõppsaaduseks.
Mis mõjutab ensüümi funktsiooni?
Ehkki ensüümid on võimsad, ei ole nad nagu kõik bioloogilised molekulid võitmatud. Paljud samad seisundid, mis kahjustavad või hävitavad teisi molekule, aga ka terveid rakke ja kudesid, võivad ensüümide aktiivsust aeglustada või peatada nende täieliku töö.
Nagu arvatavasti teate, peab teie kehatemperatuur püsima kitsas vahemikus (tavaliselt umbes 97,5–98,8 kraadi Fahrenheiti järgi), et saaksite terve olla. Selle üks põhjus on see, et ensüümid lakkavad korralikult töötamast, kui kehatemperatuur tõuseb sellest tasemest kõrgemale - mida tunnete palavikuna.
Samuti võivad väga happelised tingimused lõhustada ensüümi keemilisi sidemeid. Selliseid temperatuuri ja pH-ga seotud kahjustusi nimetatakse denatureerimine ensüümi.
Lisaks, nagu võite arvata, kiirendab ensüümi koguse suurenemine reaktsiooni veelgi, samas kui ensüümi kontsentratsiooni langus aeglustab seda.
Samamoodi kiirendab rohkem substraadi lisamine, hoides ensüümi kogust samal tasemel, reaktsiooni, kuni ensüüm on "maksimeeritud" ja ei suuda kogu olemasolevat substraati kasutada.
Mis on koensüümid ja kofaktorid?
Oletame, et lähete murdmaasuusaga rattaretkele ja sõbrad toetavad teid teel kaubikute juua ja värskeid riideid.
Sõbrad vajavad reisi ajal oma tuge, näiteks sõiduki gaasi ja meeskonna jaoks mõeldud toitu.
Kui teie reisi võib pidada "reaktsiooniks" ja kaubikute meeskond on "ensüüm", mis "katalüüsib" teie teekonda, siis võib marsruudi toidupoode mõelda koensüümid - biokeemias ained, mis ei ole ensüümid, kuid mida on ensüümide jaoks vaja oma töö parimaks täitmiseks.
Sarnaselt substraatidega seostuvad koensüümid ensüümide aktiivse saidiga, kus substraat seondub, kuid neid ei peeta ise substraatideks.
Koensüümid toimivad sageli elektronkandjatena või üldises reaktsioonis molekulide vahel üle kantud aatomite või funktsionaalrühmade ajutiste dokkimiskohtadena. Kofaktorid on anorgaanilised molekulid, näiteks tsink, mis aitavad ensüüme elusorganismides, kuid erinevalt koensüümidest ei seondu nad ensüümi aktiivse saidiga.
Tavaliste koensüümide näideteks on: