Sisu
- TL; DR (liiga pikk; ei lugenud)
- Mis on hemoglobiin?
- Ülevaade valgu struktuurist
- Polüpeptiidi struktuur
- Tertsiaarne ja kvaternaarne valgu struktuur
- Kirjeldage hemoglobiini molekuli struktuuri
- Hemoglobiini molekuli funktsioonid
- Kuidas mõjutab hemoglobiini muudetud struktuur funktsiooni
- Hemoglobiin ja tulevased raviprotseduurid
Imetajad hingavad õhku hapniku kaudu kopsudesse. Hapnik vajab mitmesuguste bioloogiliste protsesside jaoks viimist kopsudest ülejäänud kehasse. See juhtub vere, eriti punastes verelibledes leiduva valgu hemoglobiini kaudu. Hemoglobiin täidab seda funktsiooni tänu oma neljale valgu struktuuri tasemele: hemoglobiini primaarstruktuurile, sekundaarstruktuurile ning tertsiaarsele ja kvaternaarsele struktuurile.
TL; DR (liiga pikk; ei lugenud)
Hemoglobiin on punaste vereliblede valk, mis annab sellele punase värvuse. Hemoglobiin täidab ka olulist ülesannet ohutuks hapniku kohaletoimetamiseks kogu kehas ja seda kasutatakse oma nelja valgu struktuuri taseme abil.
Mis on hemoglobiin?
Hemoglobiin on suur valgu molekul, mida leidub punastes verelibledes. Tegelikult on hemoglobiin aine, mis annab verele punase tooni. Molekulaarbioloog Max Perutz avastas hemoglobiini 1959. aastal. Perutz kasutas hemoglobiini erilise struktuuri määramiseks röntgenkristallograafiat. Lõpuks avastaks ta ka selle deoksügeenitud vormi kristallstruktuuri, aga ka teiste oluliste valkude struktuurid.
Hemoglobiin on hapniku kandjamolekul triljonitesse rakkudesse kehas, mis on vajalik inimeste ja teiste imetajate eluks. See transpordib nii hapnikku kui ka süsinikdioksiidi.
See funktsioon ilmneb hemoglobiini ainulaadse kuju tõttu, mis on ümmargune ja koosneb neljast raudrühma ümbritsevast valkude alaühikust. Hemoglobiini kuju muudetakse, et muuta see hapniku kandmise efektiivsemaks. Hemoglobiini molekuli struktuuri kirjeldamiseks tuleb mõista, kuidas valgud on paigutatud.
Ülevaade valgu struktuurist
Valk on suur molekul, mis on valmistatud väiksemate molekulide ahelast, mida nimetatakse aminohapped. Kõigil valkudel on oma koostise tõttu kindel struktuur. Kakskümmend aminohapet on olemas ja kui nad omavahel seovad, valmistavad nad ainulaadseid valke, sõltuvalt nende järjestusest ahelas.
Aminohapped koosnevad aminorühmast, süsinikust, karboksüülhapperühmast ja kinnitatud külgahelast või R-rühmast, mis muudab selle ainulaadseks. See R-rühm aitab kindlaks teha, kas aminohape on hüdrofoobne, hüdrofiilne, positiivselt laetud, negatiivselt laetud või disulfiidsidemetega tsüsteiin.
Polüpeptiidi struktuur
Kui aminohapped ühinevad, moodustavad nad peptiidsideme ja moodustavad a polüpeptiidi struktuur. See toimub kondensatsioonireaktsiooni kaudu, mille tulemuseks on veemolekul. Kui aminohapped moodustavad polüpeptiidi struktuuri kindlas järjekorras, moodustab see järjestus a primaarne valgu struktuur.
Polüpeptiidid ei jää siiski sirgjooneliseks, vaid pigem painduvad ja voldivad, moodustades kolmemõõtmelise kuju, mis võib välja näha nagu spiraal ( alfa-heeliks) või omamoodi akordionikuju (a beeta-volditud leht). Need polüpeptiidstruktuurid moodustavad a sekundaarne valgu struktuur. Neid hoitakse koos vesiniksidemete kaudu.
Tertsiaarne ja kvaternaarne valgu struktuur
Tertsiaarne valgu struktuur "Funktsionaalse valgu lõppvorm", mis koosneb selle sekundaarse struktuuri komponentidest. Tertsiaarstruktuuril on spetsiifilised järjestused selle aminohapete, alfa-heelikate ja beeta-volditud lehtede suhtes, mis kõik volditakse stabiilseks tertsiaarseks struktuuriks. Tertsiaarstruktuurid moodustuvad sageli seoses nende keskkonnaga, näiteks hüdrofoobsete osadega valgu sisemuses ja hüdrofiilsete osadega välisküljel (nagu tsütoplasmas).
Kuigi kõigil valkudel on need kolm struktuuri, koosnevad mõned valkudest mitmest aminohappe ahelast. Seda tüüpi valgu struktuuri nimetatakse kvaternaarne struktuur, valmistades mitme ahelaga valku, millel on erinevad molekulaarsed interaktsioonid. See annab valgukompleksi.
Kirjeldage hemoglobiini molekuli struktuuri
Kui saab kirjeldada hemoglobiini molekuli struktuuri, on lihtsam aru saada, kuidas hemoglobiini struktuur ja funktsioon on seotud. Hemoglobiin on struktuurilt sarnane müoglobiiniga, seda kasutatakse lihaste hapniku talletamiseks. Kuid hemoglobiini kvaternaarne struktuur eristab seda.
Hemoglobiini molekuli kvaternaarne struktuur sisaldab nelja tertsiaarse struktuuriga valguahelat, millest kaks on alfa-heelikaalid ja kaks - beeta-plisseeritud lehed.
Individuaalselt on iga alfa-heeliks või beeta-volditud leht sekundaarne polüpeptiidstruktuur, mis koosneb aminohapete ahelatest. Aminohapped on omakorda hemoglobiini põhistruktuur.
Neli sekundaarstruktuuri ahelat sisaldavad raua aatomit, mis on paigutatud nn heem grupp, rõngakujuline molekulaarstruktuur. Kui imetajad hingavad hapnikku, seostub see heemrühmas oleva rauaga. Hapnikul on neli heem-saiti, millega hemoglobiinis seostuda. Molekuli hoiab koos punase verelible mahutamine. Ilma selle turvavõrguta eralduks hemoglobiin kergesti.
Hapniku seondumine hemiga kutsub esile valgu struktuurimuutused, mis põhjustab muutusi ka naabruses asuvates polüpeptiidi alaühikutes. Esimene hapnik on kõige keerulisem siduda, kuid kolm täiendavat hapnikku on seejärel võimelised kiiresti siduma.
Konstruktsiooni kuju muutub hapniku seondumise tõttu heemrühma rauaaatomiga. See nihutab aminohapet histidiini, mis omakorda muudab alfa-heeliksit. Muutused jätkuvad teiste hemoglobiini alaühikute kaudu.
Hapnik hingatakse sisse ja seondub kopsu kaudu vere hemoglobiiniga. Hemoglobiin kannab seda hapnikku vereringes, viies hapniku sinna, kuhu vaja. Kui kehas süsinikdioksiid suureneb ja hapniku tase väheneb, vabaneb hapnik ja hemoglobiini kuju muutub uuesti. Lõpuks vabanevad kõik neli hapniku molekuli.
Hemoglobiini molekuli funktsioonid
Hemoglobiin ei kanna hapnikku mitte ainult vereringe kaudu, vaid seob ka teisi molekule. Lämmastikoksiid võib seonduda nii hemoglobiinis sisalduva tsüsteiiniga kui ka heemrühmadega. See lämmastikoksiid vabastab veresoonte seinad ja alandab vererõhku.
Kahjuks võib vingugaas seostuda kahjuliku stabiilsusega hemoglobiiniga, blokeerides hapniku ja põhjustades rakkude lämbumist. Vingugaas teeb selle kiiresti, muutes kokkupuute sellega väga ohtlikuks, kuna see on mürgine, nähtamatu ja lõhnatu gaas.
Hemoglobiine ei leidu ainult imetajates. Kaunviljades on olemas isegi hemoglobiini tüüp, mida nimetatakse leghemoglobiiniks. Teadlaste arvates aitab see bakteritel fikseerida lämmastikku kaunviljade juurtes. See sarnaneb inimese hemoglobiiniga, peamiselt rauda siduva histidiini aminohappe tõttu.
Kuidas mõjutab hemoglobiini muudetud struktuur funktsiooni
Nagu eespool mainitud, muutub hemoglobiini struktuur hapniku juuresolekul. Tervislikul inimesel on normaalne, et hemoglobiini aminohapete konfiguratsiooni primaarstruktuuris on mõned individuaalsed erinevused. Populatsioonide geneetilised erinevused ilmnevad siis, kui on probleeme hemoglobiini struktuuriga.
Sisse sirprakuline aneemia, põhjustab aminohapete järjestuse mutatsioon desoksüdeeritud hemoglobiinide klompide. See muudab punaste vereliblede kuju, kuni need sarnanevad sirp- või poolkuu kujuga.
See geneetiline variatsioon võib osutuda kahjulikuks. Sirprakulised punalibled on haavatavad kahjustuste ja hemoglobiini kaotuse suhtes. See omakorda põhjustab aneemiat või madala rauasisalduse taset. Sirprakulise hemoglobiiniga inimestel on eelis malaariale kalduvatel aladel.
Talasseemia korral ei toodeta alfa- ja beetapleksitud lehti samal viisil, mõjutades negatiivselt hemoglobiini.
Hemoglobiin ja tulevased raviprotseduurid
Vere säilitamise ja veregruppide sobitamisega seotud probleemide tõttu otsivad teadlased viisi, kuidas teha verd. Töö tegemisega jätkub uued hemoglobiini tüübid, näiteks selline, millel on kaks glütsiinijääki, mis hoiavad selle lahuses seotuna, mitte kaitsva punaste vereliblede puudumisel.
Valgu struktuuri nelja taseme tundmine hemoglobiinis aitab teadlastel leida võimalusi selle funktsiooni paremaks mõistmiseks. See võib omakorda viia ravimite ja muude meditsiiniliste raviviiside sihipärasele kasutamisele tulevikus.