Sisu
Bioloogilistes reaktsioonides toimivad ensüümid sarnaselt katalüsaatoritega, pakkudes reaktsioonide tekkeks alternatiivseid teid ja kiirendades kogu protsessi. Ensüüm toimib substraadis ja selle võime reaktsiooni kiirust suurendada sõltub sellest, kui hästi see substraadiga seob. Michaeli konstant, tähistatud K-gaM, on ensüümi / substraadi afiinsuse mõõt. Väiksem väärtus näitab tihedamat seondumist, mis tähendab, et reaktsioon saavutab maksimaalse kiiruse madalama kontsentratsiooni korral. KM sellel on samad ühikud kui substraadi kontsentratsioonil ja see on võrdne substraadi kontsentratsiooniga, kui reaktsiooni kiirus on poole maksimaalsest väärtusest.
Michaelis-Menteni krunt
Ensüümi poolt katalüüsitud reaktsiooni kiirus sõltub substraadi kontsentratsioonist. Konkreetse reaktsiooni diagrammi saamiseks valmistavad teadlased mitu substraadi proovi erineva kontsentratsiooniga ja registreerivad iga proovi produkti moodustumise kiiruse. Kiiruse graafik (V) vs kontsentratsioon () tekitab kõvera, mis kiiresti ronib ja tasandab maksimaalse kiirusega, mis on hetk, kus ensüüm töötab nii kiiresti kui võimalik. Seda nimetatakse küllastuskrundiks või Michaelis-Menteni graafikuks.
Michaelis-Menteni graafikut määratlev võrrand on:
V = (Vmax ) ÷ (KM +, see võrrand taandub väärtuseks V = Vmax ÷ 2, seega KM on võrdne substraadi kontsentratsiooniga, kui kiirus on poole maksimaalsest väärtusest. See teeb teoreetiliselt võimalikuks lugeda KM graafikult välja. Ehkki K-d on võimalik lugedaM Michaelis-Menteni krundilt pole see lihtne ega tingimata täpne. Alternatiiviks on joonistada Michaelis-Menteni võrrandi vastastikune väärtus, mis on (pärast kõigi terminite ümberpaigutamist): 1 / V = {KM/ (Vmax ×)} + (1 / Vmax) Selle võrrandi kuju on y = mx + b, kus Seda võrrandit kasutavad biokeemikud tavaliselt K määramiseksM. Nad valmistavad ette substraadi erinevad kontsentratsioonid (kuna see on sirgjooneline, vajavad nad tehniliselt ainult kahte), joonistatakse tulemused ja loetakse KM otse graafikult.Lineweaveri-Burki krunt